大学生物实验汇报三篇
篇一：浙江大学生物传感器实验汇报
实 验 报 告
生物传感器 与测试技术
课程名称 生物传感器与测试技术 姓 名 徐梦浙学 号 专 业 生物系统工程指导老师 王建平/叶尊忠
一 热电偶传感器实验
一、 实验目的：
了解热电偶测量温度的原理和调理电路，熟悉调理电路工作方式。
二、 实验内容：
本实验主要学习以下几方面的内容 一. 了解热电偶特性曲线；
二．观察采集到的热信号的实时变化情况。 三. 熟悉热电偶类传感器调理电路。
三、 实验仪器、设备和材料：
所需仪器
四、
myDAQ、myboard、nextsense零一热电偶实验模块、万用表
注重事项
五、 在插拔实验模块时，尽量做到垂直插拔，避免因为插拔不当而引起的接插件插针弯
曲，影响模块使用。 六、 禁止弯折实验模块表面插针，防止焊锡脱落而影响使用。 七、 更换模块或插槽前应关闭平台电源。 八、 开始实验前，认真检查热电偶的连接，避免连接错误而导致的输出电压超量程，否
则会损坏数据采集卡。 九、 本实验仪采用的电偶为K型热电偶和J型热电偶。
十、 实验原理：
热电偶是一种半导体感温元件，它是利用半导体的电阻值随温度变化而显著变化的特性实现测温。
热电偶传感器的工作原理
热电偶是一种使用最多的温度传感器，它的原理是基于一八二一年发现的塞贝克效应，即两种不同的导体或半导体A或B组成一个回路，其两端相互连接，只要两节点处的温度不同，一端温度为T，另一端温度为T零，则回路中就有电流产生，见图五零-一（a），即回路中存在电动势，该电动势被称为热电势。
图五零-一（a） 图五零-一（b）两种不同导体或半导体的组合被称为热电偶。
当回路断开时，在断开处a，b之间便有一电动势ET，其极性和量值与回路中的热电势一致，见图五零-一（b），并规定在冷端，当电流由A流向B时，称A为正极，B为负极。实验表明，当ET较小时，热电势ET与温度差（T-T零）成正比
十一、 实验步骤：
十二、 关闭平台电源（myboard），插上热电偶实验模块。开启平台电源，此时可以看到
模块左上角电源指示灯亮。
十三、 打开nextpad,运行热电偶实验应用程序
十四、 查看传感器介绍，了解热电偶的原理及温差与热电势之间的关系。
十五、 在特性曲线页面。选择不同型号的热电偶观察各型号热电偶的V-T，在测温曲线的
下方，手动模拟产生热电势的值，观察测温曲线。
十六、 在实验内容页面中了解实验的内容、操作方式和过程
十七、 在仿真页面任意改变运算放大器的输出电压值和运算放大倍数，记录E（T,T零）和
冷端温度仿真的输出值E（T零），将数据填写到热电偶温度手动测量表中，查表计算热电偶的电势所对应的温度值。 十八、 在测量页面
十九、 选择实际接入的电阻
二十、 在nextsense零一中，用杜邦线将R二 R四链接到运算放大器上。
二十一、 调零。将A、B端用杜邦线短接，调节模块右侧下方的电位器，对放大器的输
出Vout进行调零。 二十二、 测量。选择K型或者J型热电偶其中一个，连接到A、B两端，在自动测量页
面，点击页面上的开始按钮进行数据的采集和记录，将热电偶放置到热水中记录温度的变化（温度变化范围至少三零度）。 二十三、 在nextpad页面中，点击页面右上的数据保存按钮，选择保存的表格，进行数
据的保存。
二十四、 数据及结论（绘制数据点散图，建立回归方程，分析灵敏度和线性误差）
冷场温度 热电偶输出电势（uV） 二零.六四 三五四三.二一 二零.六五 三五零零.六 二零.六五 三七三一.六六 二零.六五 三七三零.三四 二零.六四 三七九七.五六
测量点温度
八七.五九 八六.八一 九一.零八 九一.零六 九二.三
温度差 六六.九五 六六.一六 七零.四三 七零.四一 七一.六六
二零.六四 二零.六五 二零.六五 二零.六五 二零.六四 二零.六五 二零.六五 二零.六六 二零.六六 二零.六五 二零.六六 二零.六五 二零.六六 二零.六四 二零.六六 三八一五.一 三五六一.一五 三四九一.三 三五零九.三七 三四六三.四八 三四七二.七四 三五一四.九一 三五三五.六五 三五八五.一五 三六零一.六二 三五四四.六 三四四三.七六 三四二一.八九 三四一零.三九 三四六一.六六 九二.六二 八七.九三 八六.六三 八六.九七 八六.一一 八六.二九 八七.零七 八七.四六 八八.三八 八八.六八 八七.六三 八五.七六 八五.三六 八五.一三 八六.一
七一.九八 六七.二八 六五.九八 六六.三二 六五.四七 六五.六四 六六.四二 六六.八 六七.七二 六八.零三 六六.九七 六五.一一 六四.七 六四.四九 六五.四四
结论：
实验表明，当ET较小时，热电势ET与温度差（T-T零）成正比，被测传感器的比例系数为五四.零二零。根据半导体的电阻值随温度变化而显著且有规律变化的这一特性，可以实现测温功能。
篇二：大学生物实验论文要领
白色背景
题目：用短语，不用句子：……的研究，不要用学科题目作标题；英文：A study of…… 通讯作者：BOSS，支持者
摘要：目的、方法、结果、结论。不宜举例，不用引文。英文摘要调整一下，符合英文顺序。关键词：分子式、化学式不作为关键词，要写全名。常规技术不做关键词如离心，英文关键词用,隔开
前言：常见的引言包括以下内容：
一 提出课题的现实情况和背景；
二说明课题的性质、范畴及其重要性，突出研究的目的或者需要解决的问题；
三 前人研究成果及其评价；
四 达到研究目的的研究方法和实（试）验设备；
五 研究工作的新发现。
研究背景理论依据（XX是什么，研究进展，实验原理包括方法原理、实验对象原理即为什么选这两个对象，有无关联，判断原理的依据）、研究目的（要解决什么问题）、研究方法（怎样研究）四零零-五零零字左右，文献综述包括在前言里。
写前人……本研究……希望得到……的结果
材料：写主要的，例如树脂，Tris，其他就写国产分析纯，如NaCl，烧杯、试管不写
方法：众所周知的方法不写，如离心。写出方法名字，注明参考文献，重点写改进方法。例如：提取效果为……的电泳进行检测
结果：比例尺、图标、放大倍数；不进行评论评价分析讨论，实验结果不要原始浓度，电泳的各个泳道是什么一定要写出来。洗脱图自己重新做一个，标注单位。柱层析的峰要写标号，注明是什么蛋白。
结论：实验表面结果，反映了什么现象。相同因素之间，不同因素之间。方法怎么样。 讨论：得到这样结果的可能原因，原因大小程度。建议、改进可放分析讨论。一讨论为什么会出现这样的结果出现意味了什么？用理论解释。二比较与前人异同（异：解释差异；同：更加证实 ）三研究有什么新发现，可能的原因四实验的不足
其他：同一结果图表不共存，如果图不能直接说明可以附上表，图上无多余的线，违反总体趋势的个别点可以去掉。折线图横轴按实验进行顺序编写。小数点位数保持一致。 （适用于细胞生物学及植物生理学）
微生物及生物化学有待补充。。。
致谢：协助、资金支持，二零零字
生化海报：IgG与别人标准进行比较，pro标准曲线不过零点，标准pro只有二八零nm，几个样都要算。
图名称包括：方法、目的、对象
电泳：上样顺序、其他分子量、marker分子量、分析趋势（迁移率一般达不到零.九九九） 紫外：峰一，峰二，那个是我们的
写分析不写说明，与其他步骤联系起来，层析与电泳联系起来说明
分析：最后有结论，浓度、回收率提取出来，图有序列关系，按实验进行顺序
海报一般是竖的，存PDF或图片
分析讨论对结果讨论，对别人展示好的一面，不是注重事项
要有说明，表名称，要有整体联系性。
篇三：大连理工大学 生化实验汇报——模版(新)
小牛肠碱性磷酸酶的提取及酶活测定、
考马斯亮蓝法测定蛋白质含量、
SDS-PAGE电泳法测定蛋
摘要 本实验通过从小牛肠中提取小牛肠碱性磷酸酶，利用考马斯亮蓝法测定蛋白质含量，并测定酶的活性。最后通过SDS-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量.
关键词 小牛肠碱性磷酸酶提取 酶活测定 考马斯亮蓝法 SDS-PAGE电泳法
本实验分为三部分。先通过对牛小肠内膜的刮取，离心，沉淀析出等方法，提取牛小肠碱性磷酸酶；然后用考马斯亮蓝G-二五零与碱性磷酸酶结合，利用紫外分光光度计在一定波长下测定结合物的吸收波长，根据其吸光度与蛋白质结合物的含量成正比的关系测定蛋白质含量，进而测定出蛋白质的比活力；最后，通过SDS-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量，分析所获得的电泳结果来推算出被测蛋白质分子量的近似值。
一 实验部分
一.一 试剂与仪器
一.一.一小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定
一、 试剂
（一）正丁醇、丙酮（置-二零℃冰箱保存）
（二）一mol/L醋酸（HAC）、一mol/LNaOH、硫酸铵
（三）平衡缓冲液：零.零一mol/LTris-HCL,PH 八.零,(含一.零×一零-三mol/LMgCl二和一.零×一零-五mol/LZnCl二)。
（四）底物缓冲液：一mol/L二乙醇胺-盐酸缓冲液（PH九.八，含零.五×一零-三mol/LMgCl二）。
（五）酶的底物溶液：用底物缓冲液配制一五×一零-三mol/L对硝基苯磷酸二钠溶液。（已加入底物缓冲液中）
二、仪器
匀浆机、冷冻离心机、恒温水浴、紫外可见分光光度计、离心管、剪刀、载玻片、不锈钢盘、搪瓷盘、滤布、漏斗、分液漏斗、量筒、烧杯、移液枪、比色皿
一.一.二考马斯亮蓝法测定蛋白质含量
一、试剂
考马斯亮蓝、实验小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定所得酶液、生理盐水
二、仪器
分光光度计、分析天平、玻璃比色杯、试管及试管架、移液枪
一.一.三 SDS-PAGE电泳法测定蛋白质相对分子质量
一、试剂
一）三零%丙烯酰胺（acrylamide,Acr）置棕色瓶。
二）分离胶缓冲液：一.五mol/LTris-HCL缓冲液，pH八.八，已加入一零%SDS。
三）浓缩胶缓冲液：零.五mol/LTris-HCL缓冲液，pH六.八，已加入一零%SDS。
四）一零%过硫酸铵（AP）（小离心管装，提供驱动丙烯酰胺和双丙烯酰胺的聚合所必须的自由基，须新鲜配置。）
五）TEMED（四甲基乙二胺）（小离心管装T，通过催化过硫酸铵形成自由基而加速丙烯酰胺和双丙烯酰胺的聚合）
六）上扬缓冲液（小离心管装S）：称一零零mgSDS、二mg溴酚蓝、二g甘油，加零.一mL巯基乙醇、二mL-。-五mol/LpH八.零Tris-HCL,加超纯水定容至一零mL。
七）染色液：配置含零.一%考马斯亮蓝R二五零,四零%（体积分数）甲醇和一零%（体积分数）冰醋酸的染色液五零零mL，过滤后备用。
八）脱色液：五零零mL一零%（体积分数）甲醇和一零%（体积分数）冰醋酸的脱色液一零零零mL。
九）电泳缓冲液（含零.一%SDS，零.零五mol/LTris，零.三八四mol/L甘氨酸pH八.三）.
二、仪器
电泳仪、电泳槽、制胶板、摇床、移液枪
一.二 实验过程
一.二.一小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定
一、酶的`分离提纯
一）取新鲜小牛肠，用剪刀纵向剖开，用载玻片刮去小肠内粘膜，放到盘子一角。
二）统一将小肠黏膜液集中倒入匀浆机中，加一.五倍体积冰冷蒸馏水，高速匀浆一五s，重复二零次。
三）缓慢加入（总体积）一倍体积的冰冷正丁醇，高速匀浆一五s，重复二零次。
每组领取六零mL的匀浆液，放入离心管中（离心管装液量不能超过七零%），用另一离心管用水配平（切记离心前连同离心管盖子一起用天平配平），在四℃条件下，一零零零零rpm，离心一五min（离心管对称放置）。
四）用滤布过滤去除杂质（滤饼），倒入分液漏斗中，静止分层（勿摇），去下层水相，用一mol/LHAc调pH到
四.九。四℃，一零零零零rpm，离心一零min。
五）得到上清二六.五mL，放入离心管中，用一mol/LNaOH调pH至六.五，称取质量为溶液体积五%的硫酸铵一.三三g(五g硫酸铵/一零零mL溶液)，加到离心管中溶解；再加零.四七倍体积（一二.四五mL）冰冷丙酮，混匀，四℃（冰箱中）静置三零min以上。四℃，一零零零零rpm，离心一零min。
六）上清液三六.五mL中加入一.零七倍体积（三九.零六mL）冰冷丙酮，四℃静置三零min以上。四℃，一零零零零rpm，离心一零min。
七）取沉淀溶于二mL平衡缓冲液至全部溶解。置冰箱保存待用。
二、底物处理
底物（对硝基苯磷酸二钠已溶于平衡缓冲液中）三七℃水浴五min（注重：根据分光光度计使用情况，要检测前加热）
三、酶活检测
一）将酶稀释一零倍（配制取一零μL，溶于九零μL平衡缓冲液中得到）
二）紫外分光光度计检测条件：四零五nm波长，测定时间六零s，取值二s，记录范围零.零-一.五。
三）取二个二mL比色皿（零.五cm光程），加入一.五mL上述（二）加热的底物缓冲液，校对归零。
四）将稀释一零倍的酶液一零μL加到其中一个比色皿中（仪器外侧），用手堵住皿口。快速上下倒二次，放回分光光度计中，测定没动力学曲线。
一.二.二考马斯亮蓝法测定蛋白质含量
一、玻璃试管中加入五mL考马斯亮蓝。
二、在一.五mL离心管中，取上一实验得到的酶液分别稀释五零、一零零、二零零倍。
三、各取一零零μL加入到五mL考马斯亮蓝试管中，混匀，反应五min以上，另各取一零零μL生理盐水分别加入到五mL考马斯亮蓝试管中。（观察蓝色，以浅蓝色为好）
四、紫外分光光度计检测条件：五九五nm波长
五、取二个比色皿（一cm光程）加入考马斯亮蓝（比色皿的二/三），分光光度计中校对归零。
六、将样品放入外侧比色皿中，读吸光值（得到医治蛋白浓度标准曲线范围内的度数即可，零.一-零.五之间）。
七、根据蛋白浓度标准曲线，计算酶蛋白浓度（乘以相应稀释倍数即得原始酶液蛋白浓度，注重单位）
一.二.三 SDS-PAGE电泳法测定蛋白质相对分子质量
一、装板：将垂直板型电泳的玻璃片洗净、晾干；放好胶条（棱朝上，平铺），用夹子夹好玻璃板，上面插上梳子（注重下面二个夹子要水平，两侧夹子离梳子底部一-零.五cm，表明分离胶加的位置），垂直放置在水平台面上
备用。
二、制备分离胶：在小烧杯中按下表配置所需浓度的分离胶。
分离胶制备（浓度一零%，制备量一零mL）
试剂
H二O 三零%丙烯酰胺
一.五mol/LTris-HCL缓冲液pH八.八
一零%过硫酸铵
TEMED 用量 四.一mL 三.四mL 二.四mL 一零零μL 一零μL
注重：最后加入TEMED，应快速摇匀分离胶，向玻璃板间隙，沿着长玻璃板的内侧缓慢注胶，然后再用移液枪慢慢移动注入乙醇二零零μL，以防止氧气进入胶内。一五min后，分离胶和乙醇之间出现分界线，表明分离胶凝固，倒出乙醇。
三、制备凝缩胶：在小烧杯中按下表配置所需浓度的浓缩胶。
浓缩胶制备（浓度五%，制备量六mL）
试剂
H二O 三零%丙烯酰胺
零.五mol/LTris-HCL缓冲液pH六.八
一零%过硫酸铵
TEMED
进入气泡，放置约二零min，待浓缩胶凝固。
四、蛋白质样品处理（小离心管装B）：在一.五mL离心管中按一:一体积比例，加样品和上样缓冲液（二零零μL:二零零μL）。一零零℃加热三min使蛋白变性。
五、浓缩胶完全聚合后，去掉夹子和胶条，拔去梳子（注重不要产生气魄，即电泳泳道），将凝胶玻璃板固定于电泳装置内槽上，加入电泳缓冲液（内、外槽，查漏），缓冲液高过玻璃板凹面。
六、用移液枪依次在泳道加样(五个二零μL，四个四零μL)。（本组将marker置于第六泳道）
七、电泳：连接正、负极，打开电源（稳压一三零V或电流五零-六零mA），开始时，电流控制在四零A，样品进入分离胶后，缓慢升高电压至一四零V或电流五零-六零mA保持电压或电流强度不变。带溴酚兰指示剂迁移至下沿处，停止电泳，需一.五h左右。
八、剥胶染色：电泳结束后，取出凝胶玻璃板，用水冲洗，用金属片从玻璃两侧轻轻撬开。使板内进入空气，同时用水冲洗，取出凝胶板，将剥离下来的凝胶用水漂洗，转入染色缸中。加染色液，至摇床染色一五min。
九、脱色：染色完毕，回收染色液，用水漂洗，加入脱色液，置摇床脱色，三零min换一次脱色液，脱色至背景清晰。
一零、观察测定蛋白的迁移率及条带，对照标准样品，分析蛋白样品的分子量及纯度。
一一、拍照电泳结果，用于完成实验汇报。
用量 三.四mL 一.零mL 一.五mL 六零μL 八μL 注重：一旦加入TEMED，应快速摇匀浓缩胶，在已凝固的分离胶层上加浓缩胶，立即将梳子插入胶液顶部，避免
二 结果与讨论
二.一 小牛肠碱性磷酸酶的酶活测定
碱性磷酸酶酶活定义：在三七℃条件下，以每分钟催化水解一μmol底物的酶量为一个酶活力单位。
碱性磷酸酶作用于缓冲液中的对硝基苯磷酸二钠，使之水稀释放出对硝基苯酚，后者在四零五nm光波长下有最大吸收，通过测定吸光值的变化率，可测知酚的生成量，从而计算出酶的活性单位。
酶活力的计算：
比活力（U/mg）= ΔA/min×VR×DE四零五×VE×C×L
一、由实验小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定中实验步骤可知，
反应液的体积VR= 一.五mL
稀释倍数 D= 一零
四零五nm波长下对硝基苯酚的摩尔消光系数E四零五= 一八.三L/(mol×cm)
所加酶液体积VE= 零.零一mL
比色皿光程 L= 零.五cm
二、四零五nm波长下的吸光值的变化率通过分光光度计测量得到酶动力学曲线（图一）可以得到，ΔA/min=零.六一七九 (根据图片，自己估算斜率，注重单位。)
/看后删除
说明： 图片均要用自己的。
半栏图片宽为八.一五厘米，高为四.四~五.五厘米之间，对于特别大的图可加大宽度。通栏图片宽度为一六.三厘米，高为四.四~五.五厘米之间，图说为字号为小五号黑体字。
/
表注用小五号字，表字用六号字。
图一.酶动力学曲线
三、蛋白质原始浓度C可由实验考马斯亮蓝法测定蛋白质含量获得
考马斯亮蓝G-二五零测定蛋白质含量属于燃料结合法的一种。在一定蛋白浓度范围内（零.零一-一.零mg/mL）,蛋白质-色素结合物在
五九五nm
波长下的光吸收与蛋白质含量成正比，故可用于蛋白质的定量测量。
通过实验，利用紫外分光光堆积测定稀释五零倍的酶液读得吸光值为零.一四七八A，利用考马斯亮蓝常量法测蛋白质标准曲线（图二）及其标准曲线拟合解析式y=零.六九七x-零.零零七得稀释后的标准蛋白浓度为零.二二二一mg/mL。
故蛋白质原始浓度C=五零×零.二二二一mg/mL=一一.一零五mg/mL
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